蠶絲蛋白的動力學(xué)是蜘蛛絲作為生物材料的出色穩(wěn)定性的關(guān)鍵

蜘蛛絲由纖維形成的蛋白質(zhì)組成，由蜘蛛儲存在專門的腺體中。例如，當(dāng)蜘蛛需要絲綢時，它會通過一條長導(dǎo)管擠出絲蛋白，使它們受到特殊的機械和化學(xué)作用，然后組裝形成絲。與所有蛋白質(zhì)一樣，蜘蛛絲蛋白質(zhì)由20個基本組成部分(稱為氨基酸)組成。這些氨基酸的數(shù)量和序列決定了各個蛋白質(zhì)的特性。例如，如果疏水氨基酸例如亮氨酸位于蛋白質(zhì)的中心，則結(jié)果是相當(dāng)大的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性。因此，您可能會期望超強的蜘蛛絲含有大量亮氨酸。然而，令美因茨和維爾茨堡大學(xué)的科學(xué)家感到非常驚訝的是，

蛋氨酸側(cè)鏈已知是高度柔性的。“正是這種豐富的蛋氨酸在蜘蛛絲蛋白，使我們采取在其動態(tài)仔細一看，”約翰內(nèi)斯·古騰堡大學(xué)美因茨的烏特Hellmich教授(JGU)說。“我們與維爾茨堡朱利葉斯-馬克西米利安斯大學(xué)(HMU)的漢尼斯·諾伊維爾(Hannes Neuweiler)博士的團隊合作，使我們能夠使用最先進的生物物理研究工具。”

維爾茨堡小組系統(tǒng)地取代了蜘蛛絲蛋白中的氨基酸蛋氨酸與亮氨酸比較，并借助光誘導(dǎo)電子轉(zhuǎn)移熒光相關(guān)光譜法(PET-FCS)比較了所得蛋白質(zhì)變體的折疊，穩(wěn)定性和動力學(xué)。Hannes Neuweiler博士在這項技術(shù)的開發(fā)中發(fā)揮了重要作用，他的實驗室在利用它研究生物系統(tǒng)方面處于世界領(lǐng)先地位。然后，Ute Hellmich教授的團隊使用高分辨率核磁共振(NMR)光譜研究了這兩種蛋白質(zhì)變體的結(jié)構(gòu)和動力學(xué)。赫爾米奇強調(diào)說：“我們在法蘭克福歌德大學(xué)生物分子磁共振中心進行NMR測量，這是我們在萊茵大學(xué)-萊茵大學(xué)網(wǎng)絡(luò)中合作產(chǎn)生潛力的另一個例子。”

蜘蛛絲蛋白中的蛋氨酸構(gòu)件提供了靈活性

結(jié)合PET-FCS和NMR光譜，兩個研究小組得出了出乎意料的結(jié)論，蜘蛛絲蛋白中的蛋氨酸增加了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的靈活性，而這種靈活性正是使蜘蛛絲中的各個蛋白緊密相互作用的原因。“我們發(fā)現(xiàn)用亮氨酸取代蛋氨酸對蜘蛛絲蛋白結(jié)構(gòu)沒有影響。實際上，兩種蛋白看起來完全相同。但是，同時，含有天然蛋氨酸的蛋白與其他蜘蛛絲蛋白的結(jié)合力更強。我們在實驗室中合成的含亮氨酸的蛋白質(zhì)在很大程度上失去了建立這種穩(wěn)定聯(lián)系的能力，” Belledikt Goretzki指出，他是Hellmich團隊的博士候選人，也是《自然通訊》上發(fā)表的兩項研究的主要作者之一。真是令人驚訝，因為這表明，決定其功能的不僅是蛋白質(zhì)的形狀，而且在很大程度上還決定了它的柔韌性。”

“蛋氨酸不僅使蛋白質(zhì)更具活力，還改善了其功能性。實際上，它使兩種蛋白質(zhì)能夠特異性地相互連接，即使它們具有相同的結(jié)構(gòu)，否則這是不可能的，”博士Julia Heiby澄清說。該研究的另一位主要作者是Neuweiler小組的候選人。

“形式跟隨功能”是結(jié)構(gòu)生物學(xué)的經(jīng)驗法則。換句話說，通?？梢詮牡鞍踪|(zhì)的三維結(jié)構(gòu)中推斷出蛋白質(zhì)的功能。位于美因茨的生物化學(xué)家Ute Hellmich教授補充說：“自然界還可以通過精確地調(diào)節(jié)其動力學(xué)來影響蛋白質(zhì)的功能，這一點令人印象深刻。

基于這些發(fā)現(xiàn)，現(xiàn)在有可能選擇性地修飾蜘蛛絲蛋白的特性，例如，合成新型的高度穩(wěn)定的生物材料。此外，這兩個小組還希望就蛋白質(zhì)動力學(xué)與其生物學(xué)功能的相關(guān)性提供一般見解。赫爾米奇總結(jié)說：“蛋白質(zhì)動力學(xué)在生活的各個方面都很重要。” “對于蜘蛛和人類來說都是如此。”